PTK2
PTK2 (англ. Protein tyrosine kinase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 052 амінокислот, а молекулярна маса — 119 233[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAAAYLDPNL | NHTPNSSTKT | HLGTGMERSP | GAMERVLKVF | HYFESNSEPT | ||||
TWASIIRHGD | ATDVRGIIQK | IVDSHKVKHV | ACYGFRLSHL | RSEEVHWLHV | ||||
DMGVSSVREK | YELAHPPEEW | KYELRIRYLP | KGFLNQFTED | KPTLNFFYQQ | ||||
VKSDYMLEIA | DQVDQEIALK | LGCLEIRRSY | WEMRGNALEK | KSNYEVLEKD | ||||
VGLKRFFPKS | LLDSVKAKTL | RKLIQQTFRQ | FANLNREESI | LKFFEILSPV | ||||
YRFDKECFKC | ALGSSWIISV | ELAIGPEEGI | SYLTDKGCNP | THLADFTQVQ | ||||
TIQYSNSEDK | DRKGMLQLKI | AGAPEPLTVT | APSLTIAENM | ADLIDGYCRL | ||||
VNGTSQSFII | RPQKEGERAL | PSIPKLANSE | KQGMRTHAVS | VSETDDYAEI | ||||
IDEEDTYTMP | STRDYEIQRE | RIELGRCIGE | GQFGDVHQGI | YMSPENPALA | ||||
VAIKTCKNCT | SDSVREKFLQ | EALTMRQFDH | PHIVKLIGVI | TENPVWIIME | ||||
LCTLGELRSF | LQVRKYSLDL | ASLILYAYQL | STALAYLESK | RFVHRDIAAR | ||||
NVLVSSNDCV | KLGDFGLSRY | MEDSTYYKAS | KGKLPIKWMA | PESINFRRFT | ||||
SASDVWMFGV | CMWEILMHGV | KPFQGVKNND | VIGRIENGER | LPMPPNCPPT | ||||
LYSLMTKCWA | YDPSRRPRFT | ELKAQLSTIL | EEEKAQQEER | MRMESRRQAT | ||||
VSWDSGGSDE | APPKPSRPGY | PSPRSSEGFY | PSPQHMVQTN | HYQVSGYPGS | ||||
HGITAMAGSI | YPGQASLLDQ | TDSWNHRPQE | IAMWQPNVED | STVLDLRGIG | ||||
QVLPTHLMEE | RLIRQQQEME | EDQRWLEKEE | RFLKPDVRLS | RGSIDREDGS | ||||
LQGPIGNQHI | YQPVGKPDPA | APPKKPPRPG | APGHLGSLAS | LSSPADSYNE | ||||
GVKLQPQEIS | PPPTANLDRS | NDKVYENVTG | LVKAVIEMSS | KIQPAPPEEY | ||||
VPMVKEVGLA | LRTLLATVDE | TIPLLPASTH | REIEMAQKLL | NSDLGELINK | ||||
MKLAQQYVMT | SLQQEYKKQM | LTAAHALAVD | AKNLLDVIDQ | ARLKMLGQTR | ||||
PH |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних контактах.
Література
- Andre E., Becker-Andre M. (1993). Expression of an N-terminally truncated form of human focal adhesion kinase in brain.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 190: 140 — 147. PubMed DOI:10.1006/bbrc.1993.1022
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
- Miao H., Burnett E., Kinch M., Simon E., Wang B. (2000). Activation of EphA2 kinase suppresses integrin function and causes focal-adhesion-kinase dephosphorylation.. Nat. Cell Biol. 2: 62 — 69. PubMed DOI:10.1038/35000008
- Relou I.A.M., Bax L.A.B., Van Rijn H.J.M., Akkerman J.-W.N. (2003). Site-specific phosphorylation of platelet focal adhesion kinase by low-density lipoprotein.. Biochem. J. 369: 407 — 416. PubMed DOI:10.1042/BJ20020410
- Xia H., Nho R.S., Kahm J., Kleidon J., Henke C.A. (2004). Focal adhesion kinase is upstream of phosphatidylinositol 3-kinase/Akt in regulating fibroblast survival in response to contraction of type I collagen matrices via a beta 1 integrin viability signaling pathway.. J. Biol. Chem. 279: 33024 — 33034. PubMed DOI:10.1074/jbc.M313265200
- Golubovskaya V.M., Finch R., Cance W.G. (2005). Direct interaction of the N-terminal domain of focal adhesion kinase with the N-terminal transactivation domain of p53.. J. Biol. Chem. 280: 25008 — 25021. PubMed DOI:10.1074/jbc.M414172200
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9611 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.
- UniProt, Q05397 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.