Інсуліновий рецептор

INSR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1GAG, 1I44, 1IR3, 1IRK, 1P14, 1RQQ, 2AUH, 2B4S, 2HR7, 3BU3, 3BU5, 3BU6, 3EKK, 3EKN, 3ETA, 3W11, 3W12, 3W13, 3W14, 2MFR, 2Z8C, 4IBM, 4OGA, 4XLV, 4XST, 5E1S, 4ZXB, 5J3H, 5HHW
Ідентифікатори
Символи	INSR, CD220, HHF5, insulin receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 147670 MGI: 96575 HomoloGene: 20090 GeneCards: INSR
Пов'язані генетичні захворювання
	Синдром полікістозу яєчників[1]
Реагує на сполуку
	Церитиніб, Brigatinib[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• kinase activity; • insulin-like growth factor II binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • ATP binding; • protein kinase activity; • insulin-like growth factor receptor binding; • insulin receptor substrate binding; • transferase activity; • GO:0001948 protein binding; • protein tyrosine kinase activity; • nucleotide binding; • insulin-like growth factor I binding; • GTP binding; • PTB domain binding; • phosphatidylinositol 3-kinase binding; • insulin binding; • insulin-activated receptor activity; • protein domain specific binding; • amyloid-beta binding; • cargo receptor activity; • GO:0032403 protein-containing complex binding;
Клітинна компонента	• мембрана; • caveola; • insulin receptor complex; • Екзосома; • integral component of membrane; • receptor complex; • клітинна мембрана; • endosome membrane; • integral component of plasma membrane; • внутрішньоклітинний; • nuclear envelope; • external side of plasma membrane; • Аксон; • nuclear lumen; • dendrite membrane; • neuronal cell body membrane;
Біологічний процес	• positive regulation of glucose import; • insulin receptor signaling pathway; • positive regulation of protein phosphorylation; • regulation of embryonic development; • positive regulation of developmental growth; • protein phosphorylation; • regulation of female gonad development; • animal organ morphogenesis; • transformation of host cell by virus; • positive regulation of mitotic nuclear division; • positive regulation of meiotic cell cycle; • positive regulation of protein kinase B signaling; • positive regulation of glycogen biosynthetic process; • regulation of transcription, DNA-templated; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • male sex determination; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • epidermis development; • cellular response to insulin stimulus; • protein autophosphorylation; • positive regulation of respiratory burst; • positive regulation of MAPK cascade; • exocrine pancreas development; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • male gonad development; • фосфорилювання; • carbohydrate metabolic process; • positive regulation of DNA replication; • peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • activation of protein kinase B activity; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • cellular response to growth factor stimulus; • heart morphogenesis; • adrenal gland development; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of glycolytic process; • activation of protein kinase activity; • Сигнальна трансдукція; • glucose homeostasis; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • protein heterotetramerization; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • Рецептор-опосередкований ендоцитоз; • навчення; • пам'ять; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • positive regulation of protein-containing complex disassembly; • anatomical structure development; • dendritic spine maintenance; • amyloid-beta clearance; • neuron projection maintenance;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3643
	16337
	ENSG00000171105
	ENSMUSG00000005534
	P06213
	P15208
	NM_000208; NM_001079817
	NM_010568; NM_001330056
	NP_000199; NP_001073285
	NP_001316985; NP_034698
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Інсуліновий рецептор (англ. Insulin receptor) — білок, який кодується геном INSR, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 382 амінокислот, а молекулярна маса — 156 333[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
M A T G G R R G A A	A A P L L V A V A A	L L L G A A G H L Y	P G E V C P G M D I	R N N L T R L H E L
E N C S V I E G H L	Q I L L M F K T R P	E D F R D L S F P K	L I M I T D Y L L L	F R V Y G L E S L K
D L F P N L T V I R	G S R L F F N Y A L	V I F E M V H L K E	L G L Y N L M N I T	R G S V R I E K N N
E L C Y L A T I D W	S R I L D S V E D N	Y I V L N K D D N E	E C G D I C P G T A	K G K T N C P A T V
I N G Q F V E R C W	T H S H C Q K V C P	T I C K S H G C T A	E G L C C H S E C L	G N C S Q P D D P T
K C V A C R N F Y L	D G R C V E T C P P	P Y Y H F Q D W R C	V N F S F C Q D L H	H K C K N S R R Q G
C H Q Y V I H N N K	C I P E C P S G Y T	M N S S N L L C T P	C L G P C P K V C H	L L E G E K T I D S
V T S A Q E L R G C	T V I N G S L I I N	I R G G N N L A A E	L E A N L G L I E E	I S G Y L K I R R S
Y A L V S L S F F R	K L R L I R G E T L	E I G N Y S F Y A L	D N Q N L R Q L W D	W S K H N L T I T Q
G K L F F H Y N P K	L C L S E I H K M E	E V S G T K G R Q E	R N D I A L K T N G	D Q A S C E N E L L
K F S Y I R T S F D	K I L L R W E P Y W	P P D F R D L L G F	M L F Y K E A P Y Q	N V T E F D G Q D A
C G S N S W T V V D	I D P P L R S N D P	K S Q N H P G W L M	R G L K P W T Q Y A	I F V K T L V T F S
D E R R T Y G A K S	D I I Y V Q T D A T	N P S V P L D P I S	V S N S S S Q I I L	K W K P P S D P N G
N I T H Y L V F W E	R Q A E D S E L F E	L D Y C L K G L K L	P S R T W S P P F E	S E D S Q K H N Q S
E Y E D S A G E C C	S C P K T D S Q I L	K E L E E S S F R K	T F E D Y L H N V V	F V P R K T S S G T
G A E D P R P S R K	R R S L G D V G N V	T V A V P T V A A F	P N T S S T S V P T	S P E E H R P F E K
V V N K E S L V I S	G L R H F T G Y R I	E L Q A C N Q D T P	E E R C S V A A Y V	S A R T M P E A K A
D D I V G P V T H E	I F E N N V V H L M	W Q E P K E P N G L	I V L Y E V S Y R R	Y G D E E L H L C V
S R K H F A L E R G	C R L R G L S P G N	Y S V R I R A T S L	A G N G S W T E P T	Y F Y V T D Y L D V
P S N I A K I I I G	P L I F V F L F S V	V I G S I Y L F L R	K R Q P D G P L G P	L Y A S S N P E Y L
S A S D V F P C S V	Y V P D E W E V S R	E K I T L L R E L G	Q G S F G M V Y E G	N A R D I I K G E A
E T R V A V K T V N	E S A S L R E R I E	F L N E A S V M K G	F T C H H V V R L L	G V V S K G Q P T L
V V M E L M A H G D	L K S Y L R S L R P	E A E N N P G R P P	P T L Q E M I Q M A	A E I A D G M A Y L
N A K K F V H R D L	A A R N C M V A H D	F T V K I G D F G M	T R D I Y E T D Y Y	R K G G K G L L P V
R W M A P E S L K D	G V F T T S S D M W	S F G V V L W E I T	S L A E Q P Y Q G L	S N E Q V L K F V M
D G G Y L D Q P D N	C P E R V T D L M R	M C W Q F N P K M R	P T F L E I V N L L	K D D L H P S F P E
V S F F H S E E N K	A P E S E E L E M E	F E D M E N V P L D	R S S H C Q R E E A	G G R D G G S S L G
F K R S Y E E H I P	Y T H M N G G K K N	G R I L T L P R S N	P S

Цей білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів.

Задіяний у таких біологічних процесах, як вуглеводний обмін, альтернативний сплайсинг.

Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, лізосомі, ендосомах.

Див. також

Ліганди до рецепторів інсуліну

Література

Seino S., Seino M., Bell G.I. (1990). Human insulin-receptor gene. Partial sequence and amplification of exons by polymerase chain reaction.. Diabetes 39: 123 — 128. PubMed DOI:10.2337/diacare.39.1.123
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Seino S., Bell G.I. (1989). Alternative splicing of human insulin receptor messenger RNA.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 159: 312 — 316. PubMed DOI:10.1016/0006-291x(89)92439-x
Elbein S.C. (1989). Molecular and clinical characterization of an insertional polymorphism of the insulin-receptor gene.. Diabetes 38: 737 — 743. PubMed DOI:10.2337/diab.38.6.737
Tavare J.M., Denton R.M. (1988). Studies on the autophosphorylation of the insulin receptor from human placenta. Analysis of the sites phosphorylated by two-dimensional peptide mapping.. Biochem. J. 252: 607 — 615. PubMed DOI:10.1042/bj2520607
Dickens M., Tavare J.M. (1992). Analysis of the order of autophosphorylation of human insulin receptor tyrosines 1158, 1162 and 1163.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 186: 244 — 250. PubMed DOI:10.1016/s0006-291x(05)80799-5

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з INSR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Сполуки, які фізично взаємодіють з Інсуліновий рецептор переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6091 (англ.). Процитовано 10 березня 2020.
UniProt, P06213 (англ.). Процитовано 10 березня 2020.

Див. також

Хромосома 19

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з INSR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Інсуліновий рецептор переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6091 (англ.). Процитовано 10 березня 2020.

[UniProt-6] UniProt, P06213 (англ.). Процитовано 10 березня 2020.