Супероксиддисмутаза-1

Супероксиддисмутаза-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AZV, 1BA9, 1DSW, 1FUN, 1HL4, 1HL5, 1KMG, 1L3N, 1MFM, 1N18, 1N19, 1OEZ, 1OZT, 1OZU, 1P1V, 1PTZ, 1PU0, 1RK7, 1SOS, 1SPD, 1UXL, 1UXM, 2AF2, 2C9S, 2C9U, 2C9V, 2GBT, 2GBU, 2GBV, 2LU5, 2MP3, 2NNX, 2R27, 2V0A, 2VR6, 2VR7, 2VR8, 2WKO, 2WYT, 2WYZ, 2WZ0, 2WZ5, 2WZ6, 2XJK, 2XJL, 2ZKW, 2ZKX, 2ZKY, 3CQP, 3CQQ, 3ECU, 3ECV, 3ECW, 3GQF, 3GTV, 3GZO, 3GZP, 3GZQ, 3H2P, 3H2Q, 3HFF, 3K91, 3KH3, 3KH4, 3LTV, 3QQD, 3RE0, 3T5W, 4A7G, 4A7Q, 4A7S, 4A7T, 4A7U, 4A7V, 4B3E, 4BCY, 4BCZ, 4BD4, 4FF9, 4MCM, 4MCN, 4NIN, 4NIP, 4OH2, 4XCR
Ідентифікатори
Символи	SOD1, ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, homodimer, superoxide dismutase 1, soluble, superoxide dismutase 1, STAHP
Зовнішні ІД	OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: SOD1
Пов'язані генетичні захворювання
	amyotrophic lateral sclerosis type 1[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • superoxide dismutase activity; • protein homodimerization activity; • zinc ion binding; • GO:0001948 protein binding; • copper ion binding; • protein phosphatase 2B binding; • chaperone binding; • antioxidant activity; • identical protein binding; • superoxide dismutase copper chaperone activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • мітохондріальний міжмембранний простір; • extracellular region; • мітохондрія; • neuron projection; • dendrite cytoplasm; • dense core granule; • клітинне ядро; • myelin sheath; • Пероксисома; • Лізосома; • Екзосома; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • клітинна мембрана; • secretory granule; • Нуклеоплазма; • neuronal cell body; • мітохондріальний матрикс; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • axon cytoplasm; • extracellular space; • protein-containing complex;
Біологічний процес	• negative regulation of neuron apoptotic process; • muscle cell cellular homeostasis; • response to copper ion; • placenta development; • response to amphetamine; • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity; • response to heat; • response to organic substance; • anterograde axonal transport; • cell aging; • Сперматогенез; • response to ethanol; • neurofilament cytoskeleton organization; • heart contraction; • embryo implantation; • locomotory behavior; • thymus development; • removal of superoxide radicals; • GO:0043087, GO:0032313, GO:0032319, GO:0032314, GO:0043088 regulation of GTPase activity; • transmission of nerve impulse; • response to antibiotic; • myeloid cell homeostasis; • response to oxidative stress; • reactive oxygen species metabolic process; • regulation of T cell differentiation in thymus; • retina homeostasis; • response to nutrient levels; • hydrogen peroxide biosynthetic process; • regulation of protein kinase activity; • negative regulation of cholesterol biosynthetic process; • cellular response to potassium ion; • retrograde axonal transport; • glutathione metabolic process; • response to antipsychotic drug; • negative regulation of apoptotic process; • cellular response to cadmium ion; • response to carbon monoxide; • regulation of blood pressure; • response to axon injury; • relaxation of vascular associated smooth muscle; • ovarian follicle development; • cellular response to ATP; • response to hydrogen peroxide; • superoxide metabolic process; • peripheral nervous system myelin maintenance; • response to superoxide; • positive regulation of cytokine production; • regulation of multicellular organism growth; • Старіння людини; • platelet degranulation; • sensory perception of sound; • superoxide anion generation; • auditory receptor cell stereocilium organization; • regulation of mitochondrial membrane potential; • positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of superoxide anion generation; • regulation of organ growth; • cellular iron ion homeostasis; • response to reactive oxygen species; • cellular response to oxidative stress; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • negative regulation of inflammatory response; • positive regulation of phagocytosis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	6647
	20655
	ENSG00000142168
	ENSMUSG00000022982
	P00441
	P08228
	NM_000454
	NM_011434
	NP_000445
	NP_035564
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Супероксиддисмутаза-1 (англ. Superoxide dismutase 1, soluble) – білок, який кодується геном SOD1, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 15 936[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATKAVCVLK	GDGPVQGIIN	FEQKESNGPV	KVWGSIKGLT	EGLHGFHVHE
FGDNTAGCTS	AGPHFNPLSR	KHGGPKDEER	HVGDLGNVTA	DKDGVADVSI
EDSVISLSGD	HCIIGRTLVV	HEKADDLGKG	GNEESTKTGN	AGSRLACGVI
GIAQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, антиоксидантів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

Література

Sherman L., Dafni N., Lieman-Hurwitz J., Groner Y. (1983). Nucleotide sequence and expression of human chromosome 21-encoded superoxide dismutase mRNA.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 5465 — 5469. PubMed DOI:10.1073/pnas.80.18.5465
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Jabusch J.R., Farb D.L., Kerschensteiner D.A., Deutsch H.F. (1980). Some sulfhydryl properties and primary structure of human erythrocyte superoxide dismutase.. Biochemistry 19: 2310 — 2316. PubMed DOI:10.1021/bi00552a005
Kostrzewa M., Daamian M., Mueller U. (1996). Superoxide dismutase 1: identification of a novel mutation in a case of familial amyotrophic lateral sclerosis.. Hum. Genet. 98: 48 — 50. PubMed DOI:10.1007/s004390050157
Medinas D.B., Gozzo F.C., Santos L.F., Iglesias A.H., Augusto O. (2010). A ditryptophan cross-link is responsible for the covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 during its bicarbonate-dependent peroxidase activity.. Free Radic. Biol. Med. 49: 1046 — 1053. PubMed DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2010.06.018
Marin E.P., Derakhshan B., Lam T.T., Davalos A., Sessa W.C. (2012). Endothelial cell palmitoylproteomic identifies novel lipid-modified targets and potential substrates for protein acyl transferases.. Circ. Res. 110: 1336 — 1344. PubMed DOI:10.1161/CIRCRESAHA.112.269514

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Супероксиддисмутаза-1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11179 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
UniProt, P00441 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 21

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Супероксиддисмутаза-1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11179 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P00441 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.