FLT4

FLT4
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4BSJ, 4BSK
Ідентифікатори
Символи	FLT4, FLT41, LMPH1A, PCL, VEGFR3, FLT-4, VEGFR-3, fms related tyrosine kinase 4, LMPHM1, fms related receptor tyrosine kinase 4, CHTD7
Зовнішні ІД	OMIM: 136352 MGI: 95561 HomoloGene: 7321 GeneCards: FLT4
Реагує на сполуку
	cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, сунітиніб, tivozanib, vatalanib[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • transferase activity; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • growth factor binding; • kinase activity; • GO:0001948 protein binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein tyrosine kinase activity; • protein phosphatase binding; • ATP binding; • protein homodimerization activity; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity; • vascular endothelial growth factor binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • мембрана; • receptor complex; • клітинна мембрана; • integral component of plasma membrane; • extracellular region; • клітинне ядро; • Нуклеоплазма;
Біологічний процес	• regulation of blood vessel remodeling; • positive regulation of protein phosphorylation; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • blood vessel morphogenesis; • lymphangiogenesis; • фосфорилювання; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • positive regulation of protein kinase C signaling; • negative regulation of apoptotic process; • sprouting angiogenesis; • positive regulation of JNK cascade; • lymph vessel development; • positive regulation of endothelial cell migration; • protein phosphorylation; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • vasculature development; • Ангіогенез; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • protein autophosphorylation; • positive regulation of vascular endothelial growth factor production; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • positive regulation of MAPK cascade; • lung alveolus development; • respiratory system process; • respiratory gaseous exchange by respiratory system; • vascular endothelial growth factor signaling pathway; • negative regulation of signal transduction; • Диференціація клітин; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2324
	14257
	ENSG00000037280
	ENSMUSG00000020357
	P35916
	P35917
	NM_002020; NM_182925; NM_001354989
	NM_008029
	NP_002011; NP_891555; NP_001341918
	NP_032055
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FLT4 (англ. Fms related tyrosine kinase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 363 амінокислот, а молекулярна маса — 152 757[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQRGAALCLR	LWLCLGLLDG	LVSGYSMTPP	TLNITEESHV	IDTGDSLSIS
CRGQHPLEWA	WPGAQEAPAT	GDKDSEDTGV	VRDCEGTDAR	PYCKVLLLHE
VHANDTGSYV	CYYKYIKARI	EGTTAASSYV	FVRDFEQPFI	NKPDTLLVNR
KDAMWVPCLV	SIPGLNVTLR	SQSSVLWPDG	QEVVWDDRRG	MLVSTPLLHD
ALYLQCETTW	GDQDFLSNPF	LVHITGNELY	DIQLLPRKSL	ELLVGEKLVL
NCTVWAEFNS	GVTFDWDYPG	KQAERGKWVP	ERRSQQTHTE	LSSILTIHNV
SQHDLGSYVC	KANNGIQRFR	ESTEVIVHEN	PFISVEWLKG	PILEATAGDE
LVKLPVKLAA	YPPPEFQWYK	DGKALSGRHS	PHALVLKEVT	EASTGTYTLA
LWNSAAGLRR	NISLELVVNV	PPQIHEKEAS	SPSIYSRHSR	QALTCTAYGV
PLPLSIQWHW	RPWTPCKMFA	QRSLRRRQQQ	DLMPQCRDWR	AVTTQDAVNP
IESLDTWTEF	VEGKNKTVSK	LVIQNANVSA	MYKCVVSNKV	GQDERLIYFY
VTTIPDGFTI	ESKPSEELLE	GQPVLLSCQA	DSYKYEHLRW	YRLNLSTLHD
AHGNPLLLDC	KNVHLFATPL	AASLEEVAPG	ARHATLSLSI	PRVAPEHEGH
YVCEVQDRRS	HDKHCHKKYL	SVQALEAPRL	TQNLTDLLVN	VSDSLEMQCL
VAGAHAPSIV	WYKDERLLEE	KSGVDLADSN	QKLSIQRVRE	EDAGRYLCSV
CNAKGCVNSS	ASVAVEGSED	KGSMEIVILV	GTGVIAVFFW	VLLLLIFCNM
RRPAHADIKT	GYLSIIMDPG	EVPLEEQCEY	LSYDASQWEF	PRERLHLGRV
LGYGAFGKVV	EASAFGIHKG	SSCDTVAVKM	LKEGATASEH	RALMSELKIL
IHIGNHLNVV	NLLGACTKPQ	GPLMVIVEFC	KYGNLSNFLR	AKRDAFSPCA
EKSPEQRGRF	RAMVELARLD	RRRPGSSDRV	LFARFSKTEG	GARRASPDQE
AEDLWLSPLT	MEDLVCYSFQ	VARGMEFLAS	RKCIHRDLAA	RNILLSESDV
VKICDFGLAR	DIYKDPDYVR	KGSARLPLKW	MAPESIFDKV	YTTQSDVWSF
GVLLWEIFSL	GASPYPGVQI	NEEFCQRLRD	GTRMRAPELA	TPAIRRIMLN
CWSGDPKARP	AFSELVEILG	DLLQGRGLQE	EEEVCMAPRS	SQSSEEGSFS
QVSTMALHIA	QADAEDSPPS	LQRHSLAARY	YNWVSFPGCL	ARGAETRGSS
RMKTFEEFPM	TPTTYKGSVD	NQTDSGMVLA	SEEFEQIESR	HRQESGFSCK
GPGQNVAVTR	AHPDSQGRRR	RPERGARGGQ	VFYNSEYGEL	SEPSEEDHCS
PSARVTFFTD	NSY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ангіогенез, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані. Також секретований назовні.

Література

Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites.. Protein Sci. 13: 2819 — 2824. PubMed DOI:10.1110/ps.04682504
Wang J.F., Zhang X., Groopman J.E. (2004). Activation of vascular endothelial growth factor receptor-3 and its downstream signaling promote cell survival under oxidative stress.. J. Biol. Chem. 279: 27088 — 27097. PubMed DOI:10.1074/jbc.M314015200
Salameh A., Galvagni F., Bardelli M., Bussolino F., Oliviero S. (2005). Direct recruitment of CRK and GRB2 to VEGFR-3 induces proliferation, migration, and survival of endothelial cells through the activation of ERK, AKT, and JNK pathways.. Blood 106: 3423 — 3431. PubMed DOI:10.1182/blood-2005-04-1388
Garces C.A., Kurenova E.V., Golubovskaya V.M., Cance W.G. (2006). Vascular endothelial growth factor receptor-3 and focal adhesion kinase bind and suppress apoptosis in breast cancer cells.. Cancer Res. 66: 1446 — 1454. PubMed DOI:10.1158/0008-5472.CAN-05-1661
Yuen D., Pytowski B., Chen L. (2011). Combined blockade of VEGFR-2 and VEGFR-3 inhibits inflammatory lymphangiogenesis in early and middle stages.. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 52: 2593 — 2597. PubMed DOI:10.1167/iovs.10-6408
Roskoski R. Jr. (2008). VEGF receptor protein-tyrosine kinases: structure and regulation.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 375: 287 — 291. PubMed DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.121

Примітки

Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3767 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.
UniProt, P35916 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 5

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3767 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, P35916 (англ.). Процитовано 31 серпня 2017.