HSF1

HSF1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2LDU, 5D5U, 5D5V
Ідентифікатори
Символи	HSF1, HSTF1, heat shock transcription factor 1
Зовнішні ІД	OMIM: 140580 MGI: 96238 HomoloGene: 74556 GeneCards: HSF1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity; • chromatin binding; • GO:0001078, GO:0001214, GO:0001206 DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific; • GO:0001948 protein binding; • RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • sequence-specific single stranded DNA binding; • DNA binding; • protein kinase binding; • heat shock protein binding; • chromatin DNA binding; • identical protein binding; • sequence-specific DNA binding; • protein self-association; • protein heterodimerization activity; • Hsp90 protein binding; • translation elongation factor binding; • promoter-specific chromatin binding; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • STAT family protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Пронуклеус; • Еухроматин; • Гетерохроматин; • клітинне ядро; • центросома; • гіалоплазма; • PML body; • nuclear stress granule; • mitotic spindle pole; • Рибонуклеопротеїни; • центромера; • Кінетохор; • spindle pole; • Нуклеоплазма; • хромосома; • Центр організації мікротрубочок; • Цитоскелет; • perinuclear region of cytoplasm; • protein-containing complex;
Біологічний процес	• defense response; • regulation of transcription, DNA-templated; • embryonic placenta development; • mRNA transcription; • in utero embryonic development; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • response to heat; • female meiotic nuclear division; • transcription, DNA-templated; • embryonic process involved in female pregnancy; • protein phosphorylation; • response to lipopolysaccharide; • Сперматогенез; • positive regulation of multicellular organism growth; • negative regulation of tumor necrosis factor production; • positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of cell population proliferation; • response to organonitrogen compound; • cellular response to lipopolysaccharide; • negative regulation of gene expression; • cellular response to amino acid stimulus; • cellular response to hydrogen peroxide; • positive regulation of microtubule binding; • response to peptide; • cellular response to nitroglycerin; • negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; • response to estradiol; • cellular response to organic cyclic compound; • positive regulation of gene expression; • positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • cellular response to potassium ion; • response to amino acid; • negative regulation of inclusion body assembly; • positive regulation of apoptotic DNA fragmentation; • cellular response to L-glutamine; • response to psychosocial stress; • response to organic cyclic compound; • negative regulation of neuron death; • response to nutrient; • cellular response to angiotensin; • response to testosterone; • response to hypobaric hypoxia; • response to activity; • cellular response to radiation; • cellular response to estradiol stimulus; • positive regulation of inclusion body assembly; • MAPK cascade; • positive regulation of cell population proliferation; • cellular response to heat; • cellular response to unfolded protein; • regulation of protein heterodimerization activity; • positive regulation of mitotic cell cycle; • protein homooligomerization; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to heat stress; • protein homotrimerization; • cellular response to cadmium ion; • cellular response to copper ion; • cellular response to gamma radiation; • cellular response to diamide; • regulation of cellular response to heat; • positive regulation of mRNA polyadenylation; • cellular response to sodium arsenite; • negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining; • Репарація ДНК; • mRNA processing; • cellular response to DNA damage stimulus; • mRNA transport; • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein; • cellular protein-containing complex assembly; • positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3297
	15499
	ENSG00000185122; ENSG00000284774
	ENSMUSG00000022556
	Q00613
	P38532
	NM_005526
	NM_008296
	NP_005517
	NP_001318081; NP_001318082; NP_001318083; NP_001318143; NP_032322
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSF1 (англ. Heat shock transcription factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 529 амінокислот, а молекулярна маса — 57 260[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDLPVGPGAA	GPSNVPAFLT	KLWTLVSDPD	TDALICWSPS	GNSFHVFDQG
QFAKEVLPKY	FKHNNMASFV	RQLNMYGFRK	VVHIEQGGLV	KPERDDTEFQ
HPCFLRGQEQ	LLENIKRKVT	SVSTLKSEDI	KIRQDSVTKL	LTDVQLMKGK
QECMDSKLLA	MKHENEALWR	EVASLRQKHA	QQQKVVNKLI	QFLISLVQSN
RILGVKRKIP	LMLNDSGSAH	SMPKYSRQFS	LEHVHGSGPY	SAPSPAYSSS
SLYAPDAVAS	SGPIISDITE	LAPASPMASP	GGSIDERPLS	SSPLVRVKEE
PPSPPQSPRV	EEASPGRPSS	VDTLLSPTAL	IDSILRESEP	APASVTALTD
ARGHTDTEGR	PPSPPPTSTP	EKCLSVACLD	KNELSDHLDA	MDSNLDNLQT
MLSSHGFSVD	TSALLDLFSP	SVTVPDMSLP	DLDSSLASIQ	ELLSPQEPPR
PPEAENSSPD	SGKQLVHYTA	QPLFLLDPGS	VDTGSNDLPV	LFELGEGSYF
SEGDGFAEDP	TISLLTGSEP	PKAKDPTVS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції, транспорт, пошкодження ДНК, репарація ДНК, транспорт мРНК, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, хромосомах, центромерах, кінетохорі.

Література

Rabindran S.K., Giorgi G., Clos J., Wu C. (1991). Molecular cloning and expression of a human heat shock factor, HSF1.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 6906 — 6910. PubMed DOI:10.1073/pnas.88.16.6906
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Schuetz T.J., Gallo G.J., Sheldon L., Tempst P., Kingston R.E. (1991). Isolation of a cDNA for HSF2: evidence for two heat shock factor genes in humans.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 6911 — 6915. PubMed DOI:10.1073/pnas.88.16.6911
Abravaya K., Phillips B., Morimoto R.I. (1991). Heat shock-induced interactions of heat shock transcription factor and the human hsp70 promoter examined by in vivo footprinting.. Mol. Cell. Biol. 11: 586 — 592. PubMed DOI:10.1128/MCB.11.1.586
Baler R., Dahl G., Voellmy R. (1993). Activation of human heat shock genes is accompanied by oligomerization, modification, and rapid translocation of heat shock transcription factor HSF1.. Mol. Cell. Biol. 13: 2486 — 2496. PubMed DOI:10.1128/MCB.13.4.2486
Rabindran S.K., Wisniewski J., Li L., Li G.C., Wu C. (1994). Interaction between heat shock factor and hsp70 is insufficient to suppress induction of DNA-binding activity in vivo.. Mol. Cell. Biol. 14: 6552 — 6560. PubMed DOI:10.1128/MCB.14.10.6552

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5224 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.
UniProt, Q00613 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 8

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5224 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q00613 (англ.). Процитовано 7 вересня 2017.