RANGAP1

RANGAP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Z5S, 2GRN, 2GRO, 2GRP, 2GRQ, 2GRR, 2IY0, 3UIN, 3UIO, 3UIP, 5D2M, 2IO2, 2IO3
Ідентифікатори
Символи	RANGAP1, Fug1, RANGAP, SD, Ran GTPase activating protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 602362 MGI: 103071 HomoloGene: 55700 GeneCards: RANGAP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948 protein binding; • cadherin binding; • RNA binding; • GO:0005097, GO:0005099, GO:0005100 GTPase activator activity; • ubiquitin protein ligase binding;
Клітинна компонента	• внутрішньоклітинна мембранна органела; • cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex; • Ядерна пора; • хромосома; • Дендрит (нейробіологія); • nuclear pore cytoplasmic filaments; • mitotic spindle; • центромера; • Цитоскелет; • клітинне ядро; • Кінетохор; • axon cytoplasm; • цитоплазма; • гіалоплазма; • aggresome; • perinuclear region of cytoplasm; • nuclear envelope; • Нуклеоплазма; • Веретено поділу; • Ядерна мембрана;
Біологічний процес	• cellular response to vasopressin; • protein sumoylation; • cellular response to peptide hormone stimulus; • negative regulation of protein export from nucleus; • response to axon injury; • Сигнальна трансдукція; • sister chromatid cohesion; • GO:0032861, GO:0032862, GO:0032856 activation of GTPase activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5905
	19387
	ENSG00000100401
	ENSMUSG00000022391
	P46060
	P46061
	NM_001278651; NM_002883; NM_001317930
	NM_001146174; NM_011241; NM_001358622
	NP_001265580; NP_001304859; NP_002874
	NP_001139646; NP_035371; NP_001345551
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RANGAP1 (англ. Ran GTPase activating protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 587 амінокислот, а молекулярна маса — 63 542[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASEDIAKLA	ETLAKTQVAG	GQLSFKGKSL	KLNTAEDAKD	VIKEIEDFDS
LEALRLEGNT	VGVEAARVIA	KALEKKSELK	RCHWSDMFTG	RLRTEIPPAL
ISLGEGLITA	GAQLVELDLS	DNAFGPDGVQ	GFEALLKSSA	CFTLQELKLN
NCGMGIGGGK	ILAAALTECH	RKSSAQGKPL	ALKVFVAGRN	RLENDGATAL
AEAFRVIGTL	EEVHMPQNGI	NHPGITALAQ	AFAVNPLLRV	INLNDNTFTE
KGAVAMAETL	KTLRQVEVIN	FGDCLVRSKG	AVAIADAIRG	GLPKLKELNL
SFCEIKRDAA	LAVAEAMADK	AELEKLDLNG	NTLGEEGCEQ	LQEVLEGFNM
AKVLASLSDD	EDEEEEEEGE	EEEEEAEEEE	EEDEEEEEEE	EEEEEEEPQQ
RGQGEKSATP	SRKILDPNTG	EPAPVLSSPP	PADVSTFLAF	PSPEKLLRLG
PKSSVLIAQQ	TDTSDPEKVV	SAFLKVSSVF	KDEATVRMAV	QDAVDALMQK
AFNSSSFNSN	TFLTRLLVHM	GLLKSEDKVK	AIANLYGPLM	ALNHMVQQDY
FPKALAPLLL	AFVTKPNSAL	ESCSFARHSL	LQTLYKV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів гтфаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, хромосомах, центромерах, кінетохорі.

Література

Bischoff F.R., Krebber H., Kempf T., Hermes I., Ponstingl H. (1995). Human RanGTPase-activating protein RanGAP1 is a homologue of yeast Rna1p involved in mRNA processing and transport.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92: 1749 — 1753. PubMed DOI:10.1073/pnas.92.5.1749
Nagase T., Nakayama M., Nakajima D., Kikuno R., Ohara O. (2001). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XX. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro.. DNA Res. 8: 85 — 95. PubMed DOI:10.1093/dnares/8.2.85
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Krebber H., Ponstingl H. (1996). Ubiquitous expression and testis-specific alternative polyadenylation of mRNA for the human Ran GTPase activator RanGAP1.. Gene 180: 7 — 11. PubMed DOI:10.1016/S0378-1119(96)00389-7
Joseph J., Tan S.-H., Karpova T.S., McNally J.G., Dasso M. (2002). SUMO-1 targets RanGAP1 to kinetochores and mitotic spindles.. J. Cell Biol. 156: 595 — 602. PubMed DOI:10.1083/jcb.200110109
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432 — 12437. PubMed DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9854 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.
UniProt, P46060 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 22

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9854 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P46060 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.