Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа (англ. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase) – білок, який кодується геном GAPDH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 335 амінокислот, а молекулярна маса — 36 053[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MGKVKVGVNGFGRIGRLVTRAAFNSGKVDIVAINDPFIDLNYMVYMFQYD
STHGKFHGTVKAENGKLVINGNPITIFQERDPSKIKWGDAGAEYVVESTG
VFTTMEKAGAHLQGGAKRVIISAPSADAPMFVMGVNHEKYDNSLKIISNA
SCTTNCLAPLAKVIHDNFGIVEGLMTTVHAITATQKTVDGPSGKLWRDGR
GALQNIIPASTGAAKAVGKVIPELNGKLTGMAFRVPTANVSVVDLTCRLE
KPAKYDDIKKVVKQASEGPLKGILGYTEHQVVSSDFNSDTHSSTFDAGAG
IALNDHFVKLISWYDNEFGYSNRVVDLMAHMASKE
Гліцеральдегід-3-фосфатаза-дегідрогеназа
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи GAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
Зовнішні ІД OMIM: 138400 MGI: 5434255 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
2597
100042025
Ensembl
ENSG00000111640
н/д
UniProt
P04406
P16858
RefSeq (мРНК)
XM_001476707
RefSeq (білок)
NP_001243728
NP_001276674
NP_001276675
NP_002037
NP_001344872
NP_001276655
NP_032110
Локус (UCSC) Хр. 12: 6.53 – 6.54 Mb н/д
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, гліколіз, регуляція трансляції. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.

Участь у гліколізі

Зміна вільної енергії під час окиснення гліцеральдегід-3-фосфату та фосфорилювання утвореного 3-фосфогліцерату, якщо вони відбуваються послідовно (зверху) та якщо вони спряжені завдяки ковалентному зв'язуванню проміжного продукту із ферментом (знизу).

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа каталізує реакцію окиснення гліцеральдегід-3-фосфату із одночасним його фосфорилюванням. Це перша реакція гліколізу в якій виділяється енергія. В ході цієї реакції альдегід перетворюється не на вільну кислоту, а на змішаний ангідрид із фосфатною кислотою (1,3-бісфосфогліцерат). Сполуки такого типу ацилфосфати — мають дуже велику від'ємну зміну вільної енергії гідролізу (ΔG0 = −49,3 кДж/моль)[5].

Реакцію перетворення гліцеральдегід-3-фосфату в 1,3-бісфосфогліцерат можна розглядати як два окремі процеси: окиснення альдегідної групи за допомогою НАД+ та приєднання фосфатної групи до утвореної карбонової кислоти. Перша реакція термодинамічно вигідна (ΔG0 = −50 кДж/моль), друга, навпаки, невигідна. Зміна вільної енергії для другої реакції майже така сама, тільки ця зміна додатна. Якби вони відбувались послідовно одна за одною, то друга реакція вимагала б надто великої енергії активації, щоб перебігати в клітині з достатньою швидкістю. Але обидва процеси є спряженими тому, що проміжна сполука — 3-фосфогліцерат ковалентно зв'язана із залишком цистеїну тіоестерним зв'язком в активному центрі ферменту. Такий тип зв'язку дозволяє «законсервувати» частину енергії, яка виділяється під час окиснення гліцеральдегід-3-фосфату, та використати її для реакції із ортофосфатною кислотою[6].

ΔG0 = 6,3 кДж/моль

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4141 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
  4. UniProt, P04406 (англ.). Процитовано 30 січня 2017.
  5. Nelson et al, 2008, с. 536.
  6. Berg et al, 2007, с. 442.

Література

  • Arcari P., Martinelli R., Salvatore F. (1984). The complete sequence of a full length cDNA for human liver glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: evidence for multiple mRNA species.. Nucleic Acids Res. 12: 9179 — 9189. PubMed DOI:10.1093/nar/12.23.9179
  • Tso J.Y., Sun X.-H., Kao T.-H., Reece K.S., Wu R. (1985). Isolation and characterization of rat and human glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase cDNAs: genomic complexity and molecular evolution of the gene.. Nucleic Acids Res. 13: 2485 — 2502. PubMed DOI:10.1093/nar/13.7.2485
  • Ye Z., Connor J.R. (2000). cDNA cloning by amplification of circularized first strand cDNAs reveals non-IRE-regulated iron-responsive mRNAs.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 275: 223 — 227. PubMed DOI:10.1006/bbrc.2000.3282
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Nowak K., Wolny M., Banas T. (1981). The complete amino acid sequence of human muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase.. FEBS Lett. 134: 143 — 146. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(81)80587-X
  • Tisdale E.J. (2002). Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is phosphorylated by protein kinase Ciota /lambda and plays a role in microtubule dynamics in the early secretory pathway.. J. Biol. Chem. 277: 3334 — 3341. PubMed DOI:10.1074/jbc.M109744200
  • Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-8724-5. (англ.)
  • Campbell NA, Reece JB (2008). Biology (вид. 8th). Benjamin Cammings. ISBN 978-0321543257. (англ.)
  • Marieb EN, Hoehn K (2006). Human Anatomy & Physiology (вид. 7th). Benjamin Cummings. ISBN 978-0805359091. (англ.)
  • Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1. (англ.)

Див. також

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.