CACNA1H

CACNA1H
Ідентифікатори
Символи	CACNA1H, CACNA1HB, Cav3.2, ECA6, EIG6, calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H, HALD4
Зовнішні ІД	OMIM: 607904 MGI: 1928842 HomoloGene: 56913 GeneCards: CACNA1H
Реагує на сполуку
	Анандамід, mibefradil[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• voltage-gated calcium channel activity; • calcium channel activity; • scaffold protein binding; • зв'язування з іоном металу; • ion channel activity; • voltage-gated sodium channel activity; • voltage-gated ion channel activity; • GO:0001948 protein binding; • low voltage-gated calcium channel activity;
Клітинна компонента	• voltage-gated calcium channel complex; • integral component of membrane; • мембрана; • integral component of plasma membrane; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• м'язове скорочення; • membrane depolarization during action potential; • regulation of heart contraction; • aldosterone biosynthetic process; • regulation of membrane potential; • regulation of ion transmembrane transport; • muscle organ development; • cortisol biosynthetic process; • ion transport; • positive regulation of acrosome reaction; • cellular response to hormone stimulus; • calcium ion transmembrane transport; • transmembrane transport; • myoblast fusion; • cellular response to potassium ion; • calcium ion transport; • neuronal action potential; • positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis; • sodium ion transmembrane transport; • calcium ion import; • inorganic cation transmembrane transport; • ion transmembrane transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	8912
	58226
	ENSG00000196557
	ENSMUSG00000024112
	O95180
	O88427
	NM_001005407; NM_021098
	NM_001163691; NM_021415
	NP_001005407; NP_066921
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CACNA1H (англ. Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 353 амінокислот, а молекулярна маса — 259 163[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTEGARAADE	VRVPLGAPPP	GPAALVGASP	ESPGAPGREA	ERGSELGVSP
SESPAAERGA	ELGADEEQRV	PYPALAATVF	FCLGQTTRPR	SWCLRLVCNP
WFEHVSMLVI	MLNCVTLGMF	RPCEDVECGS	ERCNILEAFD	AFIFAFFAVE
MVIKMVALGL	FGQKCYLGDT	WNRLDFFIVV	AGMMEYSLDG	HNVSLSAIRT
VRVLRPLRAI	NRVPSMRILV	TLLLDTLPML	GNVLLLCFFV	FFIFGIVGVQ
LWAGLLRNRC	FLDSAFVRNN	NLTFLRPYYQ	TEEGEENPFI	CSSRRDNGMQ
KCSHIPGRRE	LRMPCTLGWE	AYTQPQAEGV	GAARNACINW	NQYYNVCRSG
DSNPHNGAIN	FDNIGYAWIA	IFQVITLEGW	VDIMYYVMDA	HSFYNFIYFI
LLIIVGSFFM	INLCLVVIAT	QFSETKQRES	QLMREQRARH	LSNDSTLASF
SEPGSCYEEL	LKYVGHIFRK	VKRRSLRLYA	RWQSRWRKKV	DPSAVQGQGP
GHRQRRAGRH	TASVHHLVYH	HHHHHHHHYH	FSHGSPRRPG	PEPGACDTRL
VRAGAPPSPP	SPGRGPPDAE	SVHSIYHADC	HIEGPQERAR	VAHAAATAAA
SLRLATGLGT	MNYPTILPSG	VGSGKGSTSP	GPKGKWAGGP	PGTGGHGPLS
LNSPDPYEKI	PHVVGEHGLG	QAPGHLSGLS	VPCPLPSPPA	GTLTCELKSC
PYCTRALEDP	EGELSGSESG	DSDGRGVYEF	TQDVRHGDRW	DPTRPPRATD
TPGPGPGSPQ	RRAQQRAAPG	EPGWMGRLWV	TFSGKLRRIV	DSKYFSRGIM
MAILVNTLSM	GVEYHEQPEE	LTNALEISNI	VFTSMFALEM	LLKLLACGPL
GYIRNPYNIF	DGIIVVISVW	EIVGQADGGL	SVLRTFRLLR	VLKLVRFLPA
LRRQLVVLVK	TMDNVATFCT	LLMLFIFIFS	ILGMHLFGCK	FSLKTDTGDT
VPDRKNFDSL	LWAIVTVFQI	LTQEDWNVVL	YNGMASTSSW	AALYFVALMT
FGNYVLFNLL	VAILVEGFQA	EGDANRSDTD	EDKTSVHFEE	DFHKLRELQT
TELKMCSLAV	TPNGHLEGRG	SLSPPLIMCT	AATPMPTPKS	SPFLDAAPSL
PDSRRGSSSS	GDPPLGDQKP	PASLRSSPCA	PWGPSGAWSS	RRSSWSSLGR
APSLKRRGQC	GERESLLSGE	GKGSTDDEAE	DGRAAPGPRA	TPLRRAESLD
PRPLRPAALP	PTKCRDRDGQ	VVALPSDFFL	RIDSHREDAA	ELDDDSEDSC
CLRLHKVLEP	YKPQWCRSRE	AWALYLFSPQ	NRFRVSCQKV	ITHKMFDHVV
LVFIFLNCVT	IALERPDIDP	GSTERVFLSV	SNYIFTAIFV	AEMMVKVVAL
GLLSGEHAYL	QSSWNLLDGL	LVLVSLVDIV	VAMASAGGAK	ILGVLRVLRL
LRTLRPLRVI	SRAPGLKLVV	ETLISSLRPI	GNIVLICCAF	FIIFGILGVQ
LFKGKFYYCE	GPDTRNISTK	AQCRAAHYRW	VRRKYNFDNL	GQALMSLFVL
SSKDGWVNIM	YDGLDAVGVD	QQPVQNHNPW	MLLYFISFLL	IVSFFVLNMF
VGVVVENFHK	CRQHQEAEEA	RRREEKRLRR	LERRRRSTFP	SPEAQRRPYY
ADYSPTRRSI	HSLCTSHYLD	LFITFIICVN	VITMSMEHYN	QPKSLDEALK
YCNYVFTIVF	VFEAALKLVA	FGFRRFFKDR	WNQLDLAIVL	LSLMGITLEE
IEMSAALPIN	PTIIRIMRVL	RIARVLKLLK	MATGMRALLD	TVVQALPQVG
NLGLLFMLLF	FIYAALGVEL	FGRLECSEDN	PCEGLSRHAT	FSNFGMAFLT
LFRVSTGDNW	NGIMKDTLRE	CSREDKHCLS	YLPALSPVYF	VTFVLVAQFV
LVNVVVAVLM	KHLEESNKEA	REDAELDAEI	ELEMAQGPGS	ARRVDADRPP
LPQESPGARD	APNLVARKVS	VSRMLSLPND	SYMFRPVVPA	SAPHPRPLQE
VEMETYGAGT	PLGSVASVHS	PPAESCASLQ	IPLAVSSPAR	SGEPLHALSP
RGTARSPSLS	RLLCRQEAVH	TDSLEGKIDS	PRDTLDPAEP	GEKTPVRPVT
QGGSLQSPPR	SPRPASVRTR	KHTFGQRCVS	SRPAAPGGEE	AEASDPADEE
VSHITSSACP	WQPTAEPHGP	EASPVAGGER	DLRRLYSVDA	QGFLDKPGRA
DEQWRPSAEL	GSGEPGEAKA	WGPEAEPALG	ARRKKKMSPP	CISVEPPAED
EGSARPSAAE	GGSTTLRRRT	PSCEATPHRD	SLEPTEGSGA	GGDPAAKGER
WGQASCRAEH	LTVPSFAFEP	LDLGVPSGDP	FLDGSHSVTP	ESRASSSGAI
VPLEPPESEP	PMPVGDPPEK	RRGLYLTVPQ	CPLEKPGSPS	ATPAPGGGAD
DPV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок Ca_v3.2 за функціями належить до низькопорогових кальцієвих каналів. Він утворює пору в клітинній мембрані, за допомогою якої транспортує іони кальцію до клітини за електрохімічним градієнтом. Білок має сайти для зв'язування з іонами цинку та кальцію.

У нейронах кальцієвий канал Ca_v3.2 регулює збудливість клітинної мембрани.[6]

Поширення

Виявлений в багатьох відділах головного мозку. Зокрема в мишей найбільше прдставлений у нейронах мозочка, кори великих півкуль, гіпокампу, ядер перетинки, смугастого тіла, зубчастої звивини, менше виражений у нервових клітинах таламуса.[6]

Білок наявний у мишей уже при народженні в невеликих кількостях у гіпокампі, його кількість збільшується до 3-го тижня розвитку, а надалі в дорослих двомісячних тварин знижується.[6]

На субклітинному рівні Ca_v3.2 наявний у дендритах, дендритних шипиках, пресинаптичних закінченнях аксонів.[6]

Канал виявляється у хромафінних клітинах наднирників та в пухлині феохромоцитомі, що походить з них.[7]

Регуляція

У промоторі гену Cacna1H виявлено фрагмент, що зв'язує фактор, індукований гіпоксією[7]. Стабілізація транскрипційного фактору HIF1A за допомогою G-білка RHOA призводить до збільшення кількості білка в кардіоміоцитах, що знаходяться в умовах гіпоксії[8].

Патології

У моделі абсансної епілепсії — щурів лінії GAERS — було знайдено мутацію в гені Cacna1H, яка призводить до збільшення струмів через кальцієвий канал. Показано, що саме збільшена активність цих іонних каналів у ретикулярному ядрі таламусу лежить в основі появи абсансів у цих щурів.[9]

Література

Kang H.W., Vitko I., Lee S.S., Perez-Reyes E., Lee J.H. (2010). Structural determinants of the high affinity extracellular zinc binding site on Cav3.2 T-type calcium channels.. J. Biol. Chem. 285: 3271 — 3281. PubMed DOI:10.1074/jbc.M109.067660
Koyama, Riko; Mannic, Tiphaine; Ito, Jumpei; Amar, Laurence; Zennaro, Maria-Christina; Rossier, Michel; Maturana, Andrés (2018). MicroRNA-204 Is Necessary for Aldosterone-Stimulated T-Type Calcium Channel Expression in Cardiomyocytes. International Journal of Molecular Sciences 19 (10): 2941. ISSN 1422-0067. doi:10.3390/ijms19102941.
Chiang, Chien-Sung; Huang, Ching-Hui; Chieng, Hockling; Chang, Ya-Ting; Chang, Dory; Chen, Ji-Jr; Chen, Yong-Cyuan; Chen, Yen-Hui; Shin, Hee-Sup; Campbell, Kevin P.; Chen, Chien-Chang (2009). The CaV3.2 T-Type Ca2+ Channel Is Required for Pressure Overload–Induced Cardiac Hypertrophy in Mice. Circulation Research 104 (4): 522–530. ISSN 0009-7330. doi:10.1161/CIRCRESAHA.108.184051.
Houser, Steven R. (2009). Ca2+ Signaling Domains Responsible For Cardiac Hypertrophy and Arrhythmias. Circulation Research 104 (4): 413–415. ISSN 0009-7330. doi:10.1161/CIRCRESAHA.109.193821.

Примітки

Сполуки, які фізично взаємодіють з Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1395 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.
UniProt, O95180 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.
Aguado, Carolina; García-Madrona, Sebastián; Gil-Minguez, Mercedes; Luján, Rafael (2016). Ontogenic Changes and Differential Localization of T-type Ca2+ Channel Subunits Cav3.1 and Cav3.2 in Mouse Hippocampus and Cerebellum. Frontiers in Neuroanatomy 10. ISSN 1662-5129. doi:10.3389/fnana.2016.00083.(англ.)
Sellak, Hassan; Zhou, Chun; Liu, Bainan; Chen, Hairu; Lincoln, Thomas M.; Wu, Songwei (2014). Transcriptional regulation of α1H T-type calcium channel under hypoxia. American Journal of Physiology-Cell Physiology 307 (7): C648–C656. ISSN 0363-6143. doi:10.1152/ajpcell.00210.2014.(англ.)
González-Rodríguez, P.; Falcón, D.; Castro, M. J.; Ureña, J.; López-Barneo, J.; Castellano, A. (2015). Hypoxic induction of T-type Ca2+channels in rat cardiac myocytes: role of HIF-1α and RhoA/ROCK signalling. The Journal of Physiology 593 (21): 4729–4745. ISSN 00223751. doi:10.1113/JP271053.(англ.)
Cain, Stuart M.; Tyson, John R.; Choi, Hyun-Beom; Ko, Rebecca; Lin, Paulo J. C.; LeDue, Jeffrey M.; Powell, Kim L.; Bernier, Louis-Philippe; Rungta, Ravi L.; Yang, Yi; Cullis, Pieter R.; O'Brien, Terence J.; MacVicar, Brian A.; Snutch, Terrance P. (2018). CaV 3.2 drives sustained burst-firing, which is critical for absence seizure propagation in reticular thalamic neurons. Epilepsia 59 (4): 778–791. ISSN 00139580. doi:10.1111/epi.14018.

Див. також

Хромосома 16

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1395 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.

[UniProt-5] UniProt, O95180 (англ.). Процитовано 22 серпня 2017.

[AguadoGarcía-Madrona2016-6] Aguado, Carolina; García-Madrona, Sebastián; Gil-Minguez, Mercedes; Luján, Rafael (2016). Ontogenic Changes and Differential Localization of T-type Ca2+ Channel Subunits Cav3.1 and Cav3.2 in Mouse Hippocampus and Cerebellum. Frontiers in Neuroanatomy 10. ISSN 1662-5129. doi:10.3389/fnana.2016.00083.(англ.)

[SellakZhou2014-7] Sellak, Hassan; Zhou, Chun; Liu, Bainan; Chen, Hairu; Lincoln, Thomas M.; Wu, Songwei (2014). Transcriptional regulation of α1H T-type calcium channel under hypoxia. American Journal of Physiology-Cell Physiology 307 (7): C648–C656. ISSN 0363-6143. doi:10.1152/ajpcell.00210.2014.(англ.)

[González-RodríguezFalcón2015-8] González-Rodríguez, P.; Falcón, D.; Castro, M. J.; Ureña, J.; López-Barneo, J.; Castellano, A. (2015). Hypoxic induction of T-type Ca2+channels in rat cardiac myocytes: role of HIF-1α and RhoA/ROCK signalling. The Journal of Physiology 593 (21): 4729–4745. ISSN 00223751. doi:10.1113/JP271053.(англ.)

[CainTyson2018-9] Cain, Stuart M.; Tyson, John R.; Choi, Hyun-Beom; Ko, Rebecca; Lin, Paulo J. C.; LeDue, Jeffrey M.; Powell, Kim L.; Bernier, Louis-Philippe; Rungta, Ravi L.; Yang, Yi; Cullis, Pieter R.; O'Brien, Terence J.; MacVicar, Brian A.; Snutch, Terrance P. (2018). CaV 3.2 drives sustained burst-firing, which is critical for absence seizure propagation in reticular thalamic neurons. Epilepsia 59 (4): 778–791. ISSN 00139580. doi:10.1111/epi.14018.