Ацетилхолінестераза

Ацетилхолінестераза
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4EY7, 4PQE, 1F8U, 3LII, 4BDT, 4M0E, 4M0F, 1VZJ, 2X8B, 1B41, 4EY4, 4EY5, 4EY6, 4EY8, 5FOQ, 5HF9, 5HF6, 5FPQ, 5HF8, 5HFA
Ідентифікатори
Символи	ACHE, AChE, acetylhydrolase, acetylcholinesterase (Yt blood group), ACEE, ARN-YT, acetylcholinesterase (Cartwright blood group), true cholinesterase (dated synonym)
Зовнішні ІД	OMIM: 100740 MGI: 87876 HomoloGene: 543 GeneCards: ACHE
Пов'язані генетичні захворювання
	Цукровий діабет 2-го типу[1]
Реагує на сполуку
	Донепезил, Галантамін, неостигмін, physostigmine, pralidoxime, Піридостигмін, Ривастигмін, Такрин[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • collagen binding; • acetylcholine binding; • serine hydrolase activity; • GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity; • amyloid-beta binding; • cholinesterase activity; • protein self-association; • GO:0001948 protein binding; • laminin binding; • hydrolase activity; • Ацетилхолінестераза; • acetylcholinesterase activity;
Клітинна компонента	• комплекс Ґольджі; • мембрана; • клітинна мембрана; • Синапс; • extracellular region; • cell surface; • Міжклітинні контакти; • perinuclear region of cytoplasm; • anchored component of membrane; • клітинне ядро; • synaptic cleft; • extracellular space; • neuromuscular junction; • Базальна мембрана;
Біологічний процес	• muscle organ development; • receptor internalization; • neurotransmitter biosynthetic process; • negative regulation of synaptic transmission, cholinergic; • amyloid precursor protein metabolic process; • protein tetramerization; • acetylcholine catabolic process; • нейробіологія розвитку; • neurotransmitter catabolic process; • Реплікація ДНК; • Адгезія клітин; • retina development in camera-type eye; • response to wounding; • positive regulation of protein secretion; • osteoblast development; • synapse assembly; • phosphatidylcholine biosynthetic process; • regulation of receptor recycling; • проліферація; • acetylcholine catabolic process in synaptic cleft; • positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	43
	11423
	ENSG00000087085
	ENSMUSG00000023328
	P22303
	P21836
NM_000665; NM_001282449; NM_001302621; NM_001302622; NM_015831;
	NM_001367915; NM_001367917; NM_001367918; NM_001367919
	NM_001290010; NM_009599
NP_000656; NP_001269378; NP_001289550; NP_001289551; NP_001354844;
	NP_001354846; NP_001354847; NP_001354848
	NP_001276939; NP_033729
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ацетилхолінестераза (англ. Acetylcholinesterase (Cartwright blood group)) — білок, який кодується геном ACHE, розташованим у людини на довгому плечі 7-ї хромосоми.[5][6][7]Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 614 амінокислот, а молекулярна маса — 67 796[8].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRPPQCLLHT	PSLASPLLLL	LLWLLGGGVG	AEGREDAELL	VTVRGGRLRG
IRLKTPGGPV	SAFLGIPFAE	PPMGPRRFLP	PEPKQPWSGV	VDATTFQSVC
YQYVDTLYPG	FEGTEMWNPN	RELSEDCLYL	NVWTPYPRPT	SPTPVLVWIY
GGGFYSGASS	LDVYDGRFLV	QAERTVLVSM	NYRVGAFGFL	ALPGSREAPG
NVGLLDQRLA	LQWVQENVAA	FGGDPTSVTL	FGESAGAASV	GMHLLSPPSR
GLFHRAVLQS	GAPNGPWATV	GMGEARRRAT	QLAHLVGCPP	GGTGGNDTEL
VACLRTRPAQ	VLVNHEWHVL	PQESVFRFSF	VPVVDGDFLS	DTPEALINAG
DFHGLQVLVG	VVKDEGSYFL	VYGAPGFSKD	NESLISRAEF	LAGVRVGVPQ
VSDLAAEAVV	LHYTDWLHPE	DPARLREALS	DVVGDHNVVC	PVAQLAGRLA
AQGARVYAYV	FEHRASTLSW	PLWMGVPHGY	EIEFIFGIPL	DPSRNYTAEE
KIFAQRLMRY	WANFARTGDP	NEPRDPKAPQ	WPPYTAGAQQ	YVSLDLRPLE
VRRGLRAQAC	AFWNRFLPKL	LSATDTLDEA	ERQWKAEFHR	WSSYMVHWKN
QFDHYSKQDR	CSDL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Це фермент, що міститься в синапсах та каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну до холіну і залишку оцтової кислоти. Реакція, що каталізується ацтилхолінестеразою, необхідна для дезактивації ацетилхоліну і переходу клітини-мішені в стан спокою (наприклад, для розслаблення м'язової клітини). Тому інгібітори ацетилхолінестерази (фосфорорганічні інсектициди, зарин, зоман і V-гази, фасцикулін і деякі інші пептиди зміїних отрут) — потужні токсини, дія яких на організм людини зазвичай призводить до смерті від судом дихальної мускулатури.

Локалізований також у клітинній мембрані, ядрі, клітинних контактах, може бути секретований назовні.

Тетрамер ацетилхолінестерази, Mus musculus.

Див. також

Хромосома 7

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з Ацетилхолінестераза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Сполуки, які фізично взаємодіють з Ацетилхолінестераза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:108 (англ.). Процитовано 30 листопада 2018.
Ehrlich G, Viegas-Pequignot E, Ginzberg D, et al. (1992). Mapping the human acetylcholinesterase gene to chromosome 7q22 by fluorescent in situ hybridization coupled with selective PCR amplification from a somatic hybrid cell panel and chromosome-sorted DNA libraries.. Genomics 13 (4): 1192–7. PMID 1380483. doi:10.1016/0888-7543(92)90037-S.
Getman DK, Eubanks JH, Camp S, et al. (1992). The human gene encoding acetylcholinesterase is located on the long arm of chromosome 7.. Am. J. Hum. Genet. 51 (1): 170–7. PMID 1609795.
UniProt, P22303 (англ.). Процитовано 30 листопада 2018.

Джерела

Ацетілхолінестераза. Фармацевтична енциклопедія

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Chhajlani V., Derr D., Earles B., Schmell E., August T. (1989). Purification and partial amino acid sequence analysis of human erythrocyte acetylcholinesterase.. FEBS Lett. 247: 279 — 282. PubMed DOI:10.1016/0014-5793(89)81352-3
Yang L., He H.Y., Zhang X.J. (2002). Increased expression of intranuclear AChE involved in apoptosis of SK-N-SH cells.. Neurosci. Res. 42: 261 — 268. PubMed DOI:10.1016/S0168-0102(02)00005-6
Felder C.E., Botti S.A., Lifson S., Silman I., Sussman J.L. (1997). External and internal electrostatic potentials of cholinesterase models.. J. Mol. Graph. Model. 15: 318 — 327. PubMed DOI:10.1016/S1093-3263(98)00005-9
Bartels C.F., Zelinski T., Lockridge O. (1993). Mutation at codon 322 in the human acetylcholinesterase (ACHE) gene accounts for YT blood group polymorphism.. Am. J. Hum. Genet. 52: 928 — 936. PubMed

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Ацетилхолінестераза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Ацетилхолінестераза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:108 (англ.). Процитовано 30 листопада 2018.

[6] Ehrlich G, Viegas-Pequignot E, Ginzberg D, et al. (1992). Mapping the human acetylcholinesterase gene to chromosome 7q22 by fluorescent in situ hybridization coupled with selective PCR amplification from a somatic hybrid cell panel and chromosome-sorted DNA libraries.. Genomics 13 (4): 1192–7. PMID 1380483. doi:10.1016/0888-7543(92)90037-S.

[7] Getman DK, Eubanks JH, Camp S, et al. (1992). The human gene encoding acetylcholinesterase is located on the long arm of chromosome 7.. Am. J. Hum. Genet. 51 (1): 170–7. PMID 1609795.

[UniProt-8] UniProt, P22303 (англ.). Процитовано 30 листопада 2018.