FLT1

FLT1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1FLT, 1QSV, 1QSZ, 1QTY, 1RV6, 2XAC, 3HNG, 4CKV, 4CL7, 5EX3
Ідентифікатори
Символи	FLT1, FLT, FLT-1, VEGFR-1, VEGFR1, fms related tyrosine kinase 1, vascular endothelial growth factor receptor 1, fms related receptor tyrosine kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 165070 MGI: 95558 HomoloGene: 134179 GeneCards: FLT1
Пов'язані генетичні захворювання
	ішемічна хвороба серця[1]
Реагує на сполуку
	cediranib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, semaxanib, tivozanib, vatalanib[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція	• vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • transferase activity; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • placental growth factor-activated receptor activity; • kinase activity; • GO:0001948 protein binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein tyrosine kinase activity; • ATP binding; • growth factor binding; • vascular endothelial growth factor binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • Ендосома; • focal adhesion; • мембрана; • receptor complex; • integral component of plasma membrane; • extracellular region; • extracellular space; • клітинна мембрана; • actin cytoskeleton;
Біологічний процес	• positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • Диференціація клітин; • blood vessel morphogenesis; • vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway; • positive regulation of MAP kinase activity; • monocyte chemotaxis; • positive regulation of phospholipase C activity; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • vascular endothelial growth factor signaling pathway; • фосфорилювання; • positive regulation of angiogenesis; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; • multicellular organism development; • хемотаксис; • protein phosphorylation; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • embryonic morphogenesis; • Ангіогенез; • protein autophosphorylation; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • cell migration; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of cell migration; • sprouting angiogenesis; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • negative regulation of vascular endothelial cell proliferation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2321
	14254
	ENSG00000102755
	ENSMUSG00000029648
	P17948
	P35969
	NM_001159920; NM_001160030; NM_001160031; NM_002019
	NM_010228; NM_001363135
	NP_001153392; NP_001153502; NP_001153503; NP_002010
	NP_034358; NP_001350064
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FLT1 (англ. Fms related tyrosine kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 338 амінокислот, а молекулярна маса — 150 769[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVSYWDTGVL	LCALLSCLLL	TGSSSGSKLK	DPELSLKGTQ	HIMQAGQTLH
LQCRGEAAHK	WSLPEMVSKE	SERLSITKSA	CGRNGKQFCS	TLTLNTAQAN
HTGFYSCKYL	AVPTSKKKET	ESAIYIFISD	TGRPFVEMYS	EIPEIIHMTE
GRELVIPCRV	TSPNITVTLK	KFPLDTLIPD	GKRIIWDSRK	GFIISNATYK
EIGLLTCEAT	VNGHLYKTNY	LTHRQTNTII	DVQISTPRPV	KLLRGHTLVL
NCTATTPLNT	RVQMTWSYPD	EKNKRASVRR	RIDQSNSHAN	IFYSVLTIDK
MQNKDKGLYT	CRVRSGPSFK	SVNTSVHIYD	KAFITVKHRK	QQVLETVAGK
RSYRLSMKVK	AFPSPEVVWL	KDGLPATEKS	ARYLTRGYSL	IIKDVTEEDA
GNYTILLSIK	QSNVFKNLTA	TLIVNVKPQI	YEKAVSSFPD	PALYPLGSRQ
ILTCTAYGIP	QPTIKWFWHP	CNHNHSEARC	DFCSNNEESF	ILDADSNMGN
RIESITQRMA	IIEGKNKMAS	TLVVADSRIS	GIYICIASNK	VGTVGRNISF
YITDVPNGFH	VNLEKMPTEG	EDLKLSCTVN	KFLYRDVTWI	LLRTVNNRTM
HYSISKQKMA	ITKEHSITLN	LTIMNVSLQD	SGTYACRARN	VYTGEEILQK
KEITIRDQEA	PYLLRNLSDH	TVAISSSTTL	DCHANGVPEP	QITWFKNNHK
IQQEPGIILG	PGSSTLFIER	VTEEDEGVYH	CKATNQKGSV	ESSAYLTVQG
TSDKSNLELI	TLTCTCVAAT	LFWLLLTLFI	RKMKRSSSEI	KTDYLSIIMD
PDEVPLDEQC	ERLPYDASKW	EFARERLKLG	KSLGRGAFGK	VVQASAFGIK
KSPTCRTVAV	KMLKEGATAS	EYKALMTELK	ILTHIGHHLN	VVNLLGACTK
QGGPLMVIVE	YCKYGNLSNY	LKSKRDLFFL	NKDAALHMEP	KKEKMEPGLE
QGKKPRLDSV	TSSESFASSG	FQEDKSLSDV	EEEEDSDGFY	KEPITMEDLI
SYSFQVARGM	EFLSSRKCIH	RDLAARNILL	SENNVVKICD	FGLARDIYKN
PDYVRKGDTR	LPLKWMAPES	IFDKIYSTKS	DVWSYGVLLW	EIFSLGGSPY
PGVQMDEDFC	SRLREGMRMR	APEYSTPEIY	QIMLDCWHRD	PKERPRFAEL
VEKLGDLLQA	NVQQDGKDYI	PINAILTGNS	GFTYSTPAFS	EDFFKESISA
PKFNSGSSDD	VRYVNAFKFM	SLERIKTFEE	LLPNATSMFD	DYQGDSSTLL
ASPMLKRFTW	TDSKPKASLK	IDLRVTSKSK	ESGLSDVSRP	SFCHSSCGHV
SEGKRRFTYD	HAELERKIAC	CSPPPDYNSV	VLYSTPPI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, хемотаксис, диференціація клітин, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

Kendall R.L., Thomas K.A. (1993). Inhibition of vascular endothelial cell growth factor activity by an endogenously encoded soluble receptor.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 10705 — 10709. PubMed DOI:10.1073/pnas.90.22.10705
Herley M.T., Yu Y., Whitney R.G., Sato J.D. (1999). Characterization of the VEGF binding site on the Flt-1 receptor.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 262: 731 — 738. PubMed DOI:10.1006/bbrc.1999.1282
Mezquita B., Mezquita J., Pau M., Mezquita C. (2010). A novel intracellular isoform of VEGFR-1 activates Src and promotes cell invasion in MDA-MB-231 breast cancer cells.. J. Cell. Biochem. 110: 732 — 742. PubMed DOI:10.1002/jcb.22584
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Ito N., Wernstedt C., Engstrom U., Claesson-Welsh L. (1998). Identification of vascular endothelial growth factor receptor-1 tyrosine phosphorylation sites and binding of SH2 domain-containing molecules.. J. Biol. Chem. 273: 23410 — 23418. PubMed DOI:10.1074/jbc.273.36.23410
Sawano A., Takahashi T., Yamaguchi S., Shibuya M. (1997). The phosphorylated 1169-tyrosine containing region of flt-1 kinase (VEGFR-1) is a major binding site for PLCgamma.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 238: 487 — 491. PubMed DOI:10.1006/bbrc.1997.7327

Примітки

Захворювання, генетично пов'язані з FLT1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Human PubMed Reference:.
Mouse PubMed Reference:.
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3763 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.
UniProt, P17948 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 13

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з FLT1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3763 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P17948 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017.